RIBOSOME


 

 

 

Ribosoom en peptide synthesis

 

 
ribosoom

OP DE RIBOSOMEN  VINDT DE EIWITSYNTHESE PLAATS

http://www.microbiologie.info/ribosomen.htm

Heel beknopt komt het er op neer dat een soort werkkopie van het DNA namelijk het RNA op de ribosomen wordt vertaald in een keten van aminozuren, dat wil zeggen een eiwitmolecuul.

De volgorde van de basen in het DNA bepaalt de volgorde van de aminozuren in het eiwit , en hiermee de eigenschappen van dit eiwit.

Zie de animatie  op

http://www.yourgenome.org/gfx/toc/fe_dnatoprotein_toc.jpg

DNA to protein animation

[Flash v8, 207 kB]

Een eiwit is weer verantwoordelijk voor een bepaalde eigenschap.

Ribosomen komen in grote getale in een bacteriecel voor, het zijn deeltjes met een diameter van 15 nm, dus onzichtbaar door een microscoop.

Het aantal per cel varieert van 5000 voor een cel in rusttoestand tot 50.000 in een groeiende cel.

Een ribosoom bestaat uit RNA en eiwit.

De bouw van een bacterieribosoom wijkt af van de ribosomen in eukaryote cellen.

Een aantal antibiotica werken hierdoor wel in op een bacterieribosoom en leggen daar de eiwitsynthese plat (en remmen dus de groei van de bacterie), terwijl de ribosomen van de patiënt (mens of dier) met rust gelaten worden.

ribosoom

klik  voor vergroting

Korte samenvatting:

Transcriptie=overschrijven= copieren van het DNA (leidt tot verdubbeling)
Translatie= vertalen = DNA omzetten (code blijft gelijk) naar RNA
Eiwitsynthese: op basis van RNA (=DNA) code worden aan de ribosomen de aminozuren aan elkaar gekoppeld tot lange ketens.
Deze lange ketens zijn de eiwitten, hun samenstelling en daardoor ook hun eigenschappen= functie zijn bepaald door het RNA (dus DNA) dat bij de ribosomen gedecodeerd is naar aminozuren.


DNA ] [ ribosomen ] [ celmembraan ] [ celwand ] [ kapsel ] [ sporen ] [ reservestoffen ][ het maken van preparaten ] [ flagellen ] [ de microscoop ]

Deconstructing the Ribosome

februari 2009

Our lives depend on a microscopic tangle of molecules called the ribosome. The job of the ribosome is to use the sequence of DNA in a gene to build a corresponding protein. Other enzymes first build a single-stranded copy of the gene from RNA, and then a ribosome grabs onto the RNA and “reads” it, using the information to decide which building block to grab next in order to build a protein. (Here’s a video of the process.)

http://www.youtube.com/watch?v=D5vH4Q_tAkY

The ribosome has two parts that come together around the RNA like a pair of jaws, and each one is a fiendish nest of complexity. Each of the jaws, known as subunits, is a mix of protein and RNA. This animation, created by David S. Goodsell, shows the structure of the large subunit in bacteria. It contains two RNA molecules in it, a big one here colored orange, and a small one colored yellow. The proteins wrapped around them are in blue. The big RNA molecule alone is a marvelous migraine of complexity. It measures 2900 nucleotides long, and it twists and folds in on itself again and again to form the supreme Gordian knot.

All living things make ribosomes and use them for the same essential purpose. It is a sign of our common heritage with baobabs and starfish, with plague and mold. But the fact that the ribosome is everywhere makes its evolution difficult to study. There is no partial ribosome in nature to offer clues to how it emerged. But in this article in the 19 February issue of Nature, Konstantin Bokov and Sergey Steinberg, two biochemists from the University of Montreal, offer some new hope: It’s possible that the evolution of the ribosome is recorded in its very own tangles.

Bokov and Steinberg show that the ribosome is like an onion, with outer layers that can be peeled away from inner ones. The proteins of the ribosome help keep it stable, but they themselves do not actually weld together new proteins. That’s the work of the ribosomal RNA. As I wrote in my January Origins essay, many researchers now argue that DNA and proteins were not the first biological molecules to emerge; before they existed, life was based on RNA alone. The origin of the ribosome, Bokov and Steinberg argue, is really the origin of the ribosomal RNA.

Ribosomal RNA is made up of dozens of loops, and loops upon loops, all folded in on each other. But Bokov and Steinberg point out that they have an onionlike order of their own. They inspected all the loops, looking for ones that could be removed without altering the rest of the RNA molecule. They found 19 of these expendable loops. Next, they looked at the loops that had kept those 19 loops stable but which could be eliminated without affecting the rest of the RNA. They found 11 such loops. Below these two layers, Bokov and Steinberg found yet another layer of loops, and another, and another, until they had reduced the ribosomal RNA to a tiny fragment, a core on which all the rest depended.

Bokov and Steinberg propose that the seeming complexity of the ribosome is something of a mirage. Its evolution was actually pretty simple. It evolved from a tiny piece of RNA, perhaps only 110 nucleotides long. At first, this molecule didn’t build proteins; it may have carried out some kind of reaction on other RNA molecules in RNA-based cells. Then mutations accidentally duplicated the fragment, building new units that could fold back on the older units. This protoribosome may have been able to add random building blocks together. New layers of loops evolved, making the ribosome more precise, able to build specific proteins when it read specific pieces of RNA. Newer loops made the ribosome even more stable and thus able to crank out proteins even faster. The last major step in the evolution of the ribosome was the addition of its proteins.

The most practical way to test Bokov and Steinberg’s hypothesis will be to build the intermediate ribosomes and see if they work as predicted. But perhaps we should not give up on nature just yet. As I have reported, RNA-based life could conceivably still be hiding in refuges somewhere here on Earth, eking out an existence with ribosomes that are a little less hideous than our own.

Carl Zimmer

http://blogs.sciencemag.org/origins/2009/02/deconstructing-the-ribosome.html
http://www.volkskrantblog.nl/bericht/248986

http://evodisku.multiply.com/journal/item/417/Synthetic_life

NOBELPRIJS 2009

Model (Los Alamos )

In ieder mensenlichaam zitten er een miljard maal een miljard. In iedere lichaamscel zijn er al tienduizenden aan het werk. .

Ribosomen maken eiwitten. En eiwitten zijn bouwsteen, transportmiddel, signaalstof en enzym – essentieel in alle levende organismen. Een mens maakt tienduizenden verschillende eiwitten, op basis van de erfelijke informatie die is opgeslagen in ongeveer 20.000 genen.

Ribosomen verzorgen de synthese van eiwitten. Ze zijn onmisbaar voor het leven. Ze zijn ook vroeg in de evolutie ontstaan: verwante ribosomen komen voor in plant, bacterie en dier. Toch ontstond pas vanaf 1980 een goed beeld van de ribosomen. En hoewel het om details gaat, het onderzoek waar Ada Yonath, Thomas Steitz en Venkatraman Ramakrishnan de Nobelprijs 2009 voor kregen is nog niet af. De vraag is bijvoorbeeld hoe de synthese van een eiwitmolecuul wordt afgerond.

Het duurde zo lang doordat dat een ribosoom te klein is om het in detail met de elektronenmicroscoop te kunnen bestuderen. En te groot om de structuur ervan met röntgenkristallografie te bepalen. Althans, dat laatste was lang het geval.

Ribosomen bestaan altijd uit een grote en een kleine subeenheid. In mensen is dat kleine deel opgebouwd uit 32 eiwitten en een RNA-molecuul. De grote subeenheid bestaat uit 46 eiwitten en drie RNA-moleculen.

De drie prijswinnaars zijn eiwitkristallografen die nieuwe technieken ontwikkelden om ribosomen, ondanks die complexe samenstelling, op atomair niveau zichtbaar te maken. Met de 3D-structuur die ze onthulden, konden ze verklaren hoe ribosomen binden aan messenger-RNA (mRNA), het tussenmolecuul tussen gen en eiwit.

Ook verklaarden ze hoe de bouwstenen (aminozuren) van de eiwitten worden aangevoerd en hoe een eiwitketen groeit. Die eiwitketen groeit doorgaans met een snelheid van ruim tien aminozuren per seconde. Het duurt dan minimaal een halve minuut voordat een eiwit af is. Op één mRNA kunnen tegelijkertijd meerdere ribosomen werken, zodat meerdere exemplaren van hetzelfde eiwit snel na elkaar klaar kunnen zijn.

Een groot probleem voor eiwitkristallografen is het verkrijgen van goede kristallen waarmee ze de driedimensionale structuur van het eiwit kunnen bepalen. Eiwitten kristalliseren niet makkelijk, vooral niet als er veel verschillende in een grote structuur zitten. Zoals in ribosomen.

Ada Yonath zocht natuurlijke oplossingen. In heetwaterbronnen en in de zoute Dode Zee leven bacteriën die tegen ruwe omstandigheden bestand zijn. Ze ging er van uit die stabiele ribosomen hebben. Dat was zo. Die kristallen vormden de kiem voor technische vernieuwingen die inzicht verschaften in een van de cruciale processen in levende cellen. En een Nobelprijs opleverden.

Op de websites van Ramakrishnan en Yonath staan mooie beelden en filmpjes waarin ze proberen deze voor de microscoop onzichtbare werkelijkheid van de ribosomen te tonen.

http://sandwalk.blogspot.com/2009/10/calling-all-science-writers.html

The pathway of information flow runs from DNA to RNA to proteins.
There are a bunch of fundamentally important steps in this pathway including transcription, RNA processing, and translation.

Translation, or protein synthesis, is the process that utilizes the information in Messenger RNA (mRNA) to build a polypeptide (protein).
Over the past few decades this process has been worked out in hundreds of labs all around the world but recent progress has been quite remarkable.

One of the key players in translation is the ribosome.
(The others are mRNA, tRNAs and translation factors.)
The ribosome and the other translation components form a complex molecular machine.
The ribosome itself is complex, consisting of several RNA molecules (ribosomal RNAs) and several dozen proteins.

Thanks to the work of Harry Noller we now know that one of these ribosomal RNAs is the molecule that actually catalyzes the formation of a
peptide bond. The basic activity in proteins synthesis doesn’t require a protein enzyme, it’s an RNA molecule that does the job.

Thanks to this year’s (2009) Nobel laureates and Harry Noller, we now know the structure of the ribosome at the molecular level
and we know where the tRNAs and the translation factors bind.

We’ve known about these sites—the P and A sites are the most important—for some time but now we have a real picture of what they look like in
the actual molecule. And it’s led to some significant advances in our understanding of this important biological process.

This is basic science.
It’s not some speculative discovery that may or may not be a breakthrough and may or may not cure cancer (probably not).
This is the stuff that goes into the textbooks.
This is what science is all about.

Harry Noller, Nobel Laureates

http://www.lehigh.edu/~inbios/faculty/vware.htm

Ribosomes are complex ribonucleoprotein particles, required for protein synthesis, and the growth and viability of all cells.

Hence, an evolutionarily conserved structural blueprint for the core components of the ribosome might be expected given the common functional requirement for ribosomes in translation.

Indeed, numerous studies have confirmed that a common folding pattern exists across species for each major ribosomal RNA (rRNA) component, creating a conserved rRNA core structure. Similarly, several evolutionarily conserved ribosomal protein families also exist, particularly among the primary rRNA binding proteins.

Yet, for both rRNA and ribosomal proteins, prominent structural differences often exist between lineages.

Localized regions of primary and secondary structural variation are particularly evident in the major eukaryotic rRNAs where expansion segments are superimposed on rRNA core structure.

Within evolutionarily conserved ribosomal protein families, structural variability often occurs as well between species.

In some instances, conserved proteins may carry additional domains of unknown significance, possibly contributing novel functions for ribosomal proteins in those lineages.

When coincident structural variation is displayed within interacting macromolecular ribosomal components, several questions arise about the evolutionary history of the components, including (but not limited to) whether or not the structural changes have co-evolved and if so, whether or not the changes are compensatory in nature to maintain the macromolecular interaction for functional purposes.

In general, structural divergence within ribosomal components may ultimately contribute to interspecific differences in ribosome assembly, ribosome function, or the regulation of protein synthesis

Advertenties

Over tsjok45
Gepensioneerd . Improviserend jazzmuzikant . Instant composer. Jamsession fanaat Gentenaar in hart en nieren

Geef een reactie

Vul je gegevens in of klik op een icoon om in te loggen.

WordPress.com logo

Je reageert onder je WordPress.com account. Log uit / Bijwerken )

Twitter-afbeelding

Je reageert onder je Twitter account. Log uit / Bijwerken )

Facebook foto

Je reageert onder je Facebook account. Log uit / Bijwerken )

Google+ photo

Je reageert onder je Google+ account. Log uit / Bijwerken )

Verbinden met %s

%d bloggers liken dit: